Biochemie enzymů. Struktura, vlastnosti a funkce

V buňce každého živého organismumiliony chemických reakcí. Každý z nich má velký význam, proto je důležité udržovat rychlost biologických procesů na vysoké úrovni. Téměř každá reakce je katalyzována enzymem. Co jsou enzymy? Jaká je jejich role v buňce?

Enzymy. Definice

Termín "enzym" pochází z latinského fermentu - kvasu. Mohou být také nazývány enzymy z řeckého en zyme - "v kvasnicích".

Enzymy jsou biologicky aktivní látky,takže žádná reakce, k níž dochází v buňce, se neděje bez jejich účasti. Tyto látky působí jako katalyzátory. V souladu s tím má každý enzym dvě základní vlastnosti:

1) Enzym zrychluje biochemickou reakci, ale není spotřebován.

2) Velikost rovnovážné konstanty se nemění, ale zrychlení této hodnoty se zrychluje.

Enzymy urychlují biochemické reakce v tisících,a v některých případech i milionkrát. To znamená, že v nepřítomnosti enzymu systému všechny intracelulární procesy se prakticky zastavil, a buňka umírá sám. Proto je úloha enzymů jako biologicky aktivních látek velká.

Rozmanitost enzymů umožňuje diverzifikaciregulovat buněčný metabolismus. V každé kaskádě reakcí se účastní mnoho enzymů různých tříd. Biologické katalyzátory jsou vysoce selektivní kvůli určité konformaci molekuly. Protože enzymy jsou ve většině případů proteinové povahy, jsou v terciární nebo kvartérní struktuře. To je vysvětleno opět specifičností molekuly.

Funkce enzymů v buňce

Hlavním úkolem enzymu je zrychlení odpovídající reakce. Jakékoliv kaskádové procesy, protože rozklad peroxidu vodíku a končí glykolýzy, vyžaduje přítomnost biologického katalyzátoru.

Správná práce enzymů je dosažena vysokouspecificitu k určitému substrátu. Znamená to, že katalyzátor může urychlit pouze určitou reakci a už ne, dokonce ani velmi podobnou. Podle stupně specificity se rozlišují následující skupiny enzymů:

1) Enzymy s absolutní specifičností, když je katalyzována pouze jedna reakce. Například kolagenasa štěpí kolagen a maltasa rozděluje maltózu.

2) Enzymy s relativní specifičností. Patří sem látky, které mohou katalyzovat určitou třídu reakcí, například hydrolytické štěpení.

Práce biokatalyzátoru začíná od okamžikuspojením aktivního středu s podkladem. Současně mluví o doplňkové interakci jako zámek a klíč. Zde máme na mysli úplnou shodu tvaru aktivního centra se substrátem, což umožňuje zrychlit reakci.

Další etapa spočívá v průběhu samotné reakce. Jeho rychlost se zvyšuje kvůli působení enzymatického komplexu. Nakonec získáme enzym, který je spojen s produkty reakce.

Posledním stupněm je oddělení reakčních produktů od enzymu, po kterém se aktivní centrum opět uvolní pro další práci.

Schematicky může být práce enzymu v každé fázi napsána následovně:

1) S + E -> SE

2) SE -> SP

3) SP -> S + P, kde S je substrát, E je enzym a P je produkt.

Klasifikace enzymů

V lidském těle najdete obrovsképočet enzymů. Všechna znalost jejich funkcí a práce byla systematizována a v důsledku toho se objevila jednotná klasifikace, díky níž lze snadno určit, pro co je určen konkrétní katalyzátor. Zde je 6 základních tříd enzymů, stejně jako příklady některých podskupin.

1. Oxidoreduktáza.

Enzymy této třídy katalyzují oxidační-redukční reakce. Celkem bylo identifikováno 17 podskupin. Oxidoreduktázy mají obvykle neproteinovou část, reprezentovanou vitaminem nebo hemem.

Mezi oxidoreduktasy jsou často tyto podskupiny:

a) dehydrogenázy. Biochemie enzymů dehydrogenázy spočívá v rozdělení atomů vodíku a jejich přenesení na jiný substrát. Tato podskupina se nejčastěji vyskytuje v reakcích na dýchání, fotosyntézu. V rámci dehydrogenázy je nezbytně přítomen ve formě koenzymu NAD / NADH nebo flavoprotein FAD / FMN. Často jsou kovové ionty. Příklady zahrnují enzymy jako tsitohromreduktazy, pyruvát dehydrogenáza isocitrátdehydrogenáza, a také mnoho jaterních enzymů (laktátdehydrogenázy, glutamát dehydrogenázy, a tak dále. D.).

b) Oxidáza. Řada enzymů katalyzuje přidání kyslíku k vodíku, v důsledku čeho mohou být reakčními produkty voda nebo peroxid vodíku (H₂0, H₂0₂). Příklady enzymů: cytochrom oxidasa, tyrosinasa.

c) Peroxidázy a katalázy - enzymy katalyzující rozklad H₂O₂ na kyslík a vodu.

d) Oxygenázy. Tyto biokatalyzátory urychlují připojení kyslíku na substrát. Dopaminhydroxyláza je jedním příkladem takových enzymů.

2. Transfery.

Úkolem enzymů této skupiny je přenos radikálů z donorové látky na příjemce.

a) Methyltransferázy. DNA-metyltransferázy jsou hlavními enzymy, které řídí proces replikace DNA. Nukleotidová methylace hraje důležitou roli při regulaci aktivity nukleové kyseliny.

b) Acyltransferázy. Enzymy z této podskupiny jsou dopravovány z jedné molekuly na jiné acylové skupiny. Příklady acyltransferázy: lecitin-cholesterol acyltransferáza (nese funkční skupinu, s mastnou kyselinou o cholesterolu), lizofosfatidilholinatsiltransferaza (acylová skupina se převádí na lysofosfatidylcholin).

c) Aminotransferázy - enzymy, které se účastnípři přeměně aminokyselin. Příklady enzymů alaninaminotransferázy, který katalyzuje syntézu alaninu z pyruvátu a glutamátu převedením aminoskupiny.

d) fosfotransferáza. Enzymy katalyzují přidání této podskupině fosfátové skupiny. Jiné jméno fosfotransferasa kináza, je běžnější. Příklady zahrnují enzymy jako hexokinas a aspartátu, které jsou připojeny ke zbytkům hexózy fosfát (hlavně glukózy), a kyselinu asparagovou, v tomto pořadí.

3. Hydrolázy - skupina enzymů, které katalyzují štěpení vazeb v molekule s následným přidáním vody. Látky patřící do této skupiny jsou základní enzymy trávení.

a) Esterases - rozdělit éterické vazby. Příkladem jsou lipázy, které rozkládají tuky.

b) glykosidasy. Biochemie enzymů této řady spočívá v destrukci glykosidických vazeb polymerů (polysacharidů a oligosacharidů). Příklady: amyláza, sacharóza, maltáza.

c) Peptidázy - enzymy, které katalyzují rozpad bílkovin na aminokyseliny. Peptidázy zahrnují enzymy, jako jsou pepsiny, trypsin, chymotrypsin a karboxypeptidáza.

d) amidázy - štěpení amidových vazeb. Příklady: arginasa, ureáza, glutaminasa atd. V ornitinovém cyklu dochází k mnoha enzymům-amidázám.

4. Liazes jsou enzymy, které fungují podobně jako hydrolázy, ale když molekuly jsou rozloženy na vodní vazby, voda není vyčerpána. Enzymy této třídy mají vždy neproteinovou část, například ve formě vitamínů B1 nebo B6.

a) dekarboxyláza. Tyto enzymy působí na vazbu C-C. Příklady jsou dekarboxylázy glutamové kyseliny nebo pyruvátdekarboxyláza.

b) Hydratázy a dehydratázy jsou enzymy, které katalyzují reakci štěpení vazeb C-O.

c) Amidin-lyáza - zničit vazbu C-N. Příklad: argininsukcinát-lyáza.

d) P-O-lyáza. Takové enzymy zpravidla štěpí fosfátovou skupinu ze substrátové látky. Příklad: adenylátcykláza.

Biochemie enzymů je založena na jejich struktuře

Stanoví se schopnost každého enzymuindividuální, jen pro něj vlastní strukturu. Každý enzym je především protein a jeho struktura a stupeň skládání hraje rozhodující roli při určování jeho funkce.

Každý biokatalyzátor je charakterizován přítomností aktivního centra, které se dále dělí na několik nezávislých funkčních oblastí:

1) Katalytické centrum je zvláštní oblastproteinu, kterým je enzym připojen k substrátu. V závislosti na konformaci molekuly proteinu může katalytické centrum mít různorodou formu, která musí odpovídat substrátu stejným způsobem jako zámek klíče. Taková složitá struktura vysvětluje, že enzymatický protein je v terciárním nebo kvartérním stavu.

2) Adsorpční centrum - hraje roli"Holder". Zde je nejprve spojení mezi molekulou enzymu a molekulou substrátu. Nicméně, spojení, které tvoří adsorpční centrum, velmi slabý, a tím i katalytická reakce je vratná, v této fázi.

3) Mohou být umístěna alosterická centrajako v aktivním centru a na celém povrchu enzymu jako celku. Jejich funkcí je regulace enzymu. Regulace probíhá pomocí molekul inhibitoru a molekul aktivátoru.

Aktivátorové proteiny, které se váží na molekuluenzym, urychlit jeho práci. Inhibitory, naopak, inhibují katalytickou aktivitu, a to může dojít dvěma způsoby: buď se molekula váže na alosterické středové oblasti aktivního centra enzymu (kompetitivní inhibice), nebo je připojen k jiné oblasti proteinu (nekompetitivní inhibice). Konkurenční inhibice je považována za účinnější. Poté, co takto uzavřeného prostoru pro substrát vazba na enzym, a tento proces je možné pouze v případě, že prakticky úplné koincidence molekuly inhibitoru a tvoří aktivní centrum.

Enzym často sestává nejen z aminokyselin,ale také z jiných organických a anorganických látek. Proto je izolován apoenzym - proteinová část, koenzym je organická část a kofaktor je anorganická část. Koenzym mohou být reprezentovány vředy, tuky, nukleové kyseliny, vitamíny. Na druhou stranu je kofaktor nejčastěji pomocnými kovovými ionty. Aktivita enzymů je určena jeho strukturou: další látky ve složení mění katalytické vlastnosti. Různé typy enzymů jsou výsledkem kombinace všech výše uvedených faktorů tvorby komplexu.

Regulace enzymů

Enzymy jako biologicky aktivní látky nejsouvždy nezbytné pro tělo. Biochemie enzymů je taková, že mohou v případě nadměrné katalýzy poškodit živou buňku. Aby se zabránilo škodlivému účinku enzymů na tělo, je nutné nějak regulovat jejich práci.

Vzhledem k tomu, že enzymy mají podobu bílkovin, snadno se při vysokých teplotách rozpadají. Proces denaturace je reverzibilní, ale může významně ovlivnit práci s látkami.

pH také hraje velkou roli v regulaci. Nejvyšší aktivita enzymů je zpravidla pozorována při neutrálních hodnotách pH (7,0-7,2). Také existují enzymy, které pracují pouze v kyselém prostředí nebo pouze v alkalickém prostředí. Tudíž nízké pH je udržováno v buněčných lysosomech, při kterých je aktivita hydrolytických enzymů maximální. V případě jejich náhodného vstupu do cytoplazmy, kde je médium blíže neutrálnímu, bude jejich činnost snížit. Tato ochrana proti "vlastnímu stravování" je založena na vlastnostech hydroláz.

Za zmínku stojí význam koenzýmu a kofaktoru v složení enzymů. Přítomnost vitamínů nebo kovových iontů významně ovlivňuje funkci některých specifických enzymů.

Nomenklatura enzymů

Všechny enzymy těla jsou volányv závislosti na jejich příslušnosti ke kterékoli třídě, a také na substrátu, s nímž reagují. Někdy systematická nomenklatura v názvu nepoužívá jeden, ale dva substráty.

Příklady názvů některých enzymů:

1. Enzymy jater: laktát-dehydrogenasa, glutamát-dehydrogenasa.
2. Úplným systematickým názvem enzymu je laktát-NAD + -hydroxydoreduktáza.

Zachované a triviální názvy, které nedodržují pravidla nomenklatury. Příklady jsou trávicí enzymy: trypsin, chymotrypsin, pepsin.

Proces syntézy enzymů

Funkce enzymů jsou určovány na genetické úrovni. Vzhledem k tomu, že molekula je převážně bílkovina, pak její syntéza přesně opakuje proces transkripce a translace.

Syntéza enzymů probíhá podle následujícího schématu. Zpočátku DNA číst údaje o zadané enzymu za vzniku mRNA. Messenger RNA kóduje všechny aminokyseliny, které jsou součástí enzymu. Regulace enzymů může dojít také na úrovni DNA, v případě, že produkt reakce katalyzované dostatek genové transkripce zastaví a naopak, v případě, že je zapotřebí v produktu, aktivuje proces transkripce.

Jakmile se mRNA uvolní do cytoplazmy buňky,začíná další etapa - překlad. V endoplazmatickém retikulu ribozomy syntetizovaných primární řetězec skládající se z aminokyselin spojených peptidovými vazbami. Nicméně molekula proteinu v primární struktuře ještě nesplňuje své enzymatické funkce.

Aktivita enzymů závisí na struktuře bílkovin. Na stejném EPS je protein zkroucený, což vede ke vzniku sekundární a pak terciární struktury. Syntéza některých enzymů se již v tomto stadiu zastaví, ale k aktivování katalytické aktivity je často nutné přidávat koenzym a kofaktor.

V některých oblastech endoplazmatického retikulaexistuje přidání organických složek enzymu: monosacharidy, nukleové kyseliny, tuky, vitamíny. Některé enzymy nemohou fungovat bez přítomnosti koenzymu.

Kofaktor hraje rozhodující roli ve vzděláváníkvarterní strukturu proteinu. Některé funkce enzymů jsou dostupné pouze tehdy, když protein dosáhne organizace domény. Proto je pro ně velmi důležitá přítomnost kvartérní struktury, ve které kovový iont je spojovací vazbou mezi několika globulemi proteinu.

Více forem enzymů

Existují situace, kdy je potřeba mítněkolik enzymů, které katalyzují stejnou reakci, ale v některých parametrech se navzájem liší. Například enzym může pracovat při 20 stupních, ale při teplotě 0 stupňů již nemůže vykonávat své funkce. Co by měl život živý organismus dělat v podobné situaci při nízkých okolních teplotách?

Tento problém lze snadno vyřešit přítomností několika enzymů katalyzujících stejnou reakci, avšak pracujících za různých podmínek. Existují dva typy více forem enzymů:

1. Isozymes. Tyto proteiny jsou kódovány různými geny, skládají se z různých aminokyselin, ale katalyzují stejnou reakci.
2. Pravé vícenásobné formuláře. Tyto proteiny jsou transkribovány ze stejného genu, nicméně na ribozómech se modifikují peptidy. Na výstupu se získá několik forem stejného enzymu.

Výsledkem je, že první typ vícečetných forem je tvořen na genetické úrovni, když druhý typ je posttranslační.

Význam enzymů

Použití enzymů v medicíně je omezeno nauvolňování nových léků, ve kterých jsou látky již v správném množství. Vědci dosud nenalezli způsob, jak stimulovat syntézu chybějících enzymů v těle, ale dnes jsou široce používány drogy, které mohou dočasně naplnit svůj nedostatek.

Různé enzymy v buňce katalyzují velképočet reakcí spojených se zachováním životně důležité aktivity. Jedním z takových ennómů jsou zástupci nukleázové skupiny: endonukleázy a exonukleázy. Jejich úkolem je udržovat konstantní hladinu nukleových kyselin v buňce, odstranit poškozenou DNA a RNA.

Nezapomeňte na takový jev, jako jekoagulace krve. Jako účinná míra ochrany je tento proces řízen množstvím enzymů. Hlavní je trombin, který přenáší inaktivní proteinový fibrinogen na aktivní fibrin. Jeho vlákna vytvářejí určitý druh sítě, která zanáší místo poškození plavidla, čímž se zabrání nadměrné ztrátě krve.

Enzymy se používají při vinařství, pivovarnictví,které obdrží mnoho fermentovaných mléčných výrobků. Kvasinky mohou být použity k produkci alkoholu z glukózy, nicméně výtažek z nich postačuje pro úspěšný průběh tohoto procesu.

Zajímavé skutečnosti, o kterých jste nevěděli

- Všechny enzymy v těle mají obrovskou hmotnost -od 5 000 do 1 000 000 Ano. To je způsobeno přítomností bílkovin v molekule. Pro srovnání molekulová hmotnost glukózy je 180 Da, a molekulová hmotnost oxidu uhličitého je pouze 44 Da.

- Dosud bylo nalezeno více než 2000 enzymů, které se nacházely v buňkách různých organismů. Většina těchto látek však ještě není zcela pochopena.

- Činnost enzymů se používá k získáníúčinné prací prášky. Zde enzymy plní stejnou roli jako v těle: zničí organické látky a tato vlastnost pomáhá v boji proti skvrnám. Doporučuje se použít podobný prací prostředek při teplotě nejvýše 50 stupňů, jinak by mohlo dojít k denaturaci.

- Podle statistik trpí 20% lidí po celém světě nedostatkem některého z enzymů.

- Věděli o vlastnostech enzymů velmi dlouho, ale až v roce 1897 si lidé uvědomili, že kvasit cukr do alkoholu, můžete použít nejen droždí, ale výtažek z buněk.